Карта сайта Интеллектуальная поисковая система
Добавить свою ссылку по ключевому запросуПоисковая система v3.kz поможет ускорить индексацию вашего сайта выводит в Топ
|
Карта сайта Интеллектуальная поисковая системаДобавить свою ссылку по ключевому запросуПоисковая система v3.kz поможет ускорить индексацию вашего сайта выводит в Топ |
|
|
Соответственный к EF-Tu + тРНК, EF-G также связывает с рибосомой в ее GTP-направляющемся государстве. Such a function implies that the transition from EFG-GTP to EF-G-GDP-Pi is accompanied by a structural rearrangement of the factor that is coupled to a conformational change of the pre-translocation complex (Savelsbergh et al., 2003). EF-G or elongation factor G (historically known as translocase) is a prokaryotic elongation factor and a GTPase responsible for catalyzing the coordinated movement of tRNA and mRNA through the ribosome. P site 2 GDP N-Formyl Met. 5 E site EF-G GTP Phe. The crystal structure provides a first insight into conformational changes induced in EF-G by GTP. Family relationships. Translation elongation factor EFG/EF2 (IPR004540). The EF2-GTP-ribosome complex undergoes extensive structural rearrangement for tRNA-mRNA movement to occur. EFG Elongation factor G (EF-G) is a GTPase that is responsible for translocating the ribosome one codon unit along the mRNA after each peptidyl transferase reaction. GTP-bound EF-G binds to the A site of the ribosome. ef g efg /-g gtp. смотреть серии бесплатно. скачивать фильмы скачать ipad. The translocation of tRNAs and mRNA is catalyzed by a universally conserved ribosome-dependent GTPase [elongation factor G (EFG) in prokaryotes and elongation factor 2 (EF-2) in eukaryotes]. Информация взята v3.kz |
|
|
|
загрузка...
|